ЗАСТОСУВАННЯ ФЕРМЕНТІВ В МЕДИЦИНІ

Білкова природа ферментів обмежує їх застосування в медичній практиці. В організмі, зокрема в кров'яному руслі, знаходиться значна кількість протеолітичних ферментів, з великою швидкістю гидролизующих чужорідні білки. Крім того, більшість білків є антигенами і при попаданні в організм моментально блокуються відповідними антитілами. Незважаючи на зазначені обмеження, спектр застосування різних ферментів в медичній практиці з року в рік розширюється. Досить ефективно використання гидролитичних ферментів при хворобах шлунково-кишкового тракту, в якості замісної ензімоте- рапии (наприклад, хімотрипсину, трипсину, пепсину, амілази і ліпази). Найчастіше ці ферменти застосовують у вигляді сумішей, що володіють комбінованою дією (фестал, панзинорм та ін.). При створенні комплексних лікарських форм на основі ферментів велика увага приділяється співвідношенню окремих компонентів. Автори всесвітньо відомого ферментного препарату WO BEN ZYM М. Вольф і К. Рансбергер вважають, що основою отримання ефективного препарату є оптимальна комбінація в ньому окремих ферментів.

Слід зазначити, що при пероральному застосуванні протеїназ в ряді випадків спільна протеолітичнаактивність крові помітно підвищувалася. Це дало підставу ряду авторів постулювати можливість всмоктування і потрапляння екзогенних ферментів або їх активних фрагментів у кров'яне русло. Ефект більш виражений при введенні ферменту не в водному, а в масляному розчині. Аплікаційної застосування ферментів при лікуванні гнійних ран і трофічних виразок давно вже увійшло в медичну практику. Найчастіше в цих випадках застосовують протеолітичні ферменти, такі, як трипсин, хімот- ріпсін і ін. Фермент гиалуронидазу з сім'яників великої рогатої худоби використовують для розсмоктування рубців і лікування суглобів. Для лікування гнійних легеневих захворювань застосовують інгаляційні форми хімотрипсину або трипсину; дезоксирибонуклеазу - для лікування вірусних захворювань очей. Однак парантерально застосування ферментів із зазначених вище причин певною мірою утруднено. Проте і в цьому випадку деякі ферменти з успіхом використовуються для лікування ряду захворювань. Досить ефективним є застосування стрептодскази - ферменту, гідроліз тромби в кровоносних судинах. При багатьох захворюваннях судин, таких, як артеріальний тромбоз і глибокий тромбофлебіт, з успіхом застосовують протеолітичні ферменти різного походження.

Особливе місце займає ензимотерапія пухлинних захворювань.

L-аспарагіназою вже протягом багатьох років застосовують для лікування деяких форм лейкозу. Механізм фармакологічної дії заснований на тому, що лейкозні клітини не виробляють амінокислоту аспарагін, а отримують її з плазми крові. Екзогенна L-аспарагиназа руйнує аспарагин в крові, і в умовах дефіциту цієї амінокислоти синтез білка в лейкозних клітинах припиняється, що призводить до їх загибелі. У комплексній терапії раку використовують різні нуклеази, що руйнують нуклеїнові кислоти ракових клітин, однак до теперішнього часу не вирішено питання адресної доставки ферментного препарату в пухлинні клітини. Як вже зазначалося, застосування ферментів як лікарських препаратів обмежено їх імуногенність, алергенність і вкрай малим часом перебування в організмі людини і тварин. В цьому відношенні набагато перспективніше застосування іммобілізованих ферментів, які більш стабільні, мають пролонговану дію, меншою імуногенність. Найбільш поширеним методом отримання розчинних іммобілізованих ферментів є їх асоціація з гідрофільними полімерами, наприклад з декстраном. Еше одним перспективним підходом застосування ферментів в медицині є їх микрокапсулирование, а також включення в ліпосоми. В цьому випадку ферменти захищені від дії ендогенних протеїназ, а самі ліпосоми, що складаються з фосфоліпідних бульбашок, легко утилізуються в організмі.

Слід зазначити еше одну важливу сферу застосування іммобілізованих ферментів в медицині - використання їх для перфузионной очищення крові та інших біологічних рідин.

У медичній практиці в якості лікарських засобів широко застосовуються інгібітори ферментів. До них відносяться тканинні інгібітори протеїназ, такі, як трасилол (з привушних залоз), ініпрол (з підшлункової залози), кантрікал (з легких). Ці інгібітори, здатні пригнічувати широке коло протеолітичних ферментів, знаходять застосування при таких захворюваннях, як панкреатит, енфізема легких, інфаркт міокарда та ін.

1. Зв'язку між нейронами. Синапси - вікова анатомія і фізіологія
   Для передачі і переробки інформації нейрони взаємодіють один з одним і з клітинами виконавчих органів. Ця взаємодія здійснюється за допомогою особливих контактів - синапсів. У синапсі розрізняють пресіпаптічну мембрану закінчення нервового волокна, синаптичну щілину (Простір між мембранами
2. Зв'язку базальних гангліїв - нейрофізіологія
   Аферентні зв'язку (входи) базальних гангліїв . Вся інформація, яка надходить в базальні ганглії, йде в першу чергу до смугастого тіла (рис. 14.2). Вона надходить туди з трьох основних джерел від всіх областей кори безпосередньо або через таламус, з чорної субстанції середнього мозку, з неспецифічних
3. Зовнішнє дихання, дихальні рухи - вікова анатомія і фізіологія. Т.2 опорно-рухова і вісцеральні системи
   Вдих і видих - процеси, при здійсненні яких змінюється об'єм грудної порожнини. Через повітроносні шляхи легкі з'єднуються із зовнішнім середовищем, і тиск повітря в них відповідає атмосферному. Легкі завжди знаходяться в розтягнутому стані, під час вдиху їх розміри збільшуються, під час видиху
4. Зорова сенсорна система - вікова фізіологія і психофізіологія
   Зір - складний фізіологічний процес, що починається з проекції зображення на сітчасту оболонку ока і порушення фоторецепторів, подальшої передачі і перетворення зорової інформації в нейронних шарах зорової системи, що закінчується упізнанням зорового образу. Зорова сенсорна система забезпечена
5. Значення трансамінування - біохімія частина 2.
   Реакції трансамінування відносяться до амфіболічним процесам, т. Е. Виконують як функцію катаболіче- ську - відщеплення від амінокислоти аміногрупи, так і анаболичну - синтез нової кислоти шляхом амінування а-кетокислот. Механізм синтезу амінокислот в процесі трансамінування був названий А
6. Значення індукованого рекомбіногенеза в селекції рослин - генетика
   Селекція рослин - двоетапний процес, що включає формування генотипичної мінливості і відбір господарсько-цінних генотипів. Для того щоб створити сорт, треба його вже мати в розщеплюється популяції. До проблеми індукованого рекомбіногенеза слід підходити з урахуванням того, що метод комбінаційної
7. Зміни геномної організації спадкового матеріалу. Геномні мутації - біологія. Частина 1
   Розглянуті вище механізми рекомбінації спадкового матеріалу (кросинговер, розбіжність гомологічних хромосом і незалежна поведінка хромосом в анафазе I мейозу, запліднення) при закономірний їх перебігу обумовлюють комбинативную мінливість, але не змінюють загальної структури генома як видовий
8. Застосування ферментів, загальна характеристика, іммобілізовані ферменти - біохімія
   Ферменти протягом багатьох років застосовуються в різних областях практичної діяльності людини: в шкіряної, харчової, текстильної, фармацевтичної та інших галузях промисловості, а також в медицині, сільському господарстві, хімічному синтезі. Ефективність дії ферментів багаторазово вище в порівнянні