Головна |
«« | ЗМІСТ | »» |
---|
Участь множинних молекулярних форм ферментів в регуляції метаболізму можна проілюструвати на прикладі синтезу амінокислот у бактерій. У Е. coli аспартаткіназная реакція передує синтезу трьох амінокислот: треоніну, лізину, метіоніну. Є три ізоензіма аспартаткіна- зи (АК-1, АК-2 і АК-3), які за принципом зворотного зв'язку ингибируются відповідними амінокислотами. Взагалі регуляція метаболізму изоферментами заснована на відмінності їх деяких властивостей, що впливають на швидкості каталітичного процесу (табл. 6.2).
Таблиця 6.2. Відмінності властивостей ізоферментів,
впливають на швидкості ферментних реакцій
Властивості (параметри) |
Ферменти, що функціонують у вигляді множинних форм |
Константа Міхазліса аллостерічного властивості Субстрат і кофактор Внутрішньоклітинна локалізація Вплив гормонів |
Гексокіназа, піруваткіназа, глутаміну ja, креатинкиназа Гексокіназа, піруваткіназа, аспартаткіназа альдолаза, ізоцитратдегідрогеназа аргінази, малатдегілрогеназа піруваткіназа, гексокіназа |
Відомі випадки, коли два ізоензіма одного ферменту каталізують різноспрямовану ферментативну реакцію. Наприклад, один з ізоензимів лактатдегідрогенази каталізує реакцію утворення лактату з пірувату, а інший - освіту пірувату з лактату.