Головна
Cоціологія || Гуманітарні науки || Мистецтво та мистецтвознавство || Історія || Медицина || Науки про Землю || Політологія || Право || Психологія || Навчальний процес || Філософія || Езотерика || Екологія || Економіка || Мови та мовознавство
ГоловнаМедицина → Біохімія. Частина 2
««   ЗМІСТ   »»

ПЕРЕТРАВЛЕННЯ БІЛКІВ

Білки, що надійшли в організм з їжею, в шлунково-кишковому тракті (ШКТ) розщеплюються до амінокислот при дії групи протеолітичних ферментів - пептідгідролаз за сучасною номенклатурою; широко відомо їх тривіальне назва - протеази, або протеїнази. Ці ферменти каталізують гідролітичні розщеплення пептидного зв'язку в білках, що представляє собою екзергонічсскій процес, при якому Д<7 має від'ємне значення і повністю зрушує рівновагу реакції в бік утворення продуктів реакції. Пептідгідролази відносяться за класифікацією ферментів до класу гідролаз, їх шифр КФ 3.4.1-3.4.4.

Властивості пептідгідролаз. Протеолітичні ферменти тварин і людини вивчені досить добре, в меншій мірі досліджені рослинні протеази.

Для протеолітичних ферментів характерний ряд загальних властивостей і особливостей.

Ферменти, що розщеплюють білки, мають відносну субстратной специфічністю, яка визначається:

Внутрішні пептидні зв'язку розщеплюються ендопептидаз, кінцеві - екзопептідази:

Відомо, що швидкість гідролізу протеазами денатурованих білків вище, ніж нативних, оскільки при денатурації білків (наприклад, в шлунку під дією соляної кислоти при pH - 1,5-2,0) стають доступними для протеолізу внутрішні ділянки поліпептидного ланцюга, раніше щільно упаковані в компактну глобулу.

Все протеолітичні ферменти синтезуються у вигляді неактивних попередників, званих зімогенов або профермент, і таким чином клітини захищені від контакту з активною формою ферменту і автолиза. Перетворення зимогена в активний фермент відбувається шляхом незворотною кова-

Схема послідовної деградації харчова білків в шлунково-кишковому тракті

Мал. 24.2. Схема послідовної деградації харчова білків в шлунково-кишковому тракті

пентноі моошрікаціі зимогена за рахунок локального протеолізу, т. е. розриву однієї або декількох пептидних зв'язків і відщеплення обмеженого числа амінокислотних залишків. Це викликає конформаційні зміни в поліпептиді, достатні для формування просторової структури активного центру ферменту.

Загальна схема деградації білків їжі протеолітичнимиферментами в травному тракті представлена на рис. 24.2.

Розщеплення харчових білків починається з дії протеолітичного ферменту шлунка - пепсину. Спеціалізовані (періетальние) клітини епітелію шлунка секретіру- ють соляну кислоту, створюючи в шлунку кисле середовище (pH - 1,5-2.0). Цей фактор має важливе значення в перетравлюванні білків: денатурує білки їжі, має бактерицидну дію, вбиваючи потрапляють з їжею мікроорганізми, є який ініціює чинником активації пепсиногену і перетворення його в активну форму. Пспсіноген перетворюється на пепсин після відщеплення від нього 42 амінокислотних залишків, спочатку під дією соляної кислоти (повільно), а потім аутокаталітічно (дуже швидко). Молекулярна маса пепсиногена 40,4 kDa, пепсину - 32,7 kDa. Пепсин є ендонуклеази, і його дія призводить до накопичення суміші пептидів; найбільш активно він гідролізує пептидні зв'язки, NH-rpynna яких належить ароматичним амінокислотам - тирозину, фенілаланіну, триптофану. У слизовій шлунка людини виділено також протеолітичний фермент гастриксин, подібний за властивостями з пепсином.

Секреція соляної кислоти активується гистамином і гормонами гаст- рінамі. їх утворення пригнічується гормоном слизової дванадцятипалої кишки - секретин і гормоном гіпофіза - соматостатином.

Подальше перетравлювання високомолекулярних пептидів і білків, що не розщеплених пепсином, відбувається трьома ендопептидаз, виробленими підшлунковою залозою у вигляді попередників - трипсиногена, хи- мотріпсіногена і проеластази.

Процес перетворення трипсиногена в трипсин відбувається під дією ферменту, що виробляється в клітинах слизової оболонки кишечника - енте- ропептідази, а потім аутокаталітічно під впливом трипсину і зводиться до отщеплению з A-кінця поліпептиду шести амінокислотних залишків (рис. 24.3).

Трипсин має порівняно вузької субстратної специфічністю, розриваючи пептидні зв'язку, в утворенні яких беруть участь карбоксильні групи лізину і аргініну, т. Е. Основних амінокислот.

У підшлунковій залозі синтезується ряд хімотрипсин (а-, р-, я-хи мотріпсіни) з двох попередників - хімотріпсіногсна А і хімотріп- сіногена В. Активуються зімогени в кишечнику під дією активного трипсину і хімотрипсину.

Хімотрипсин володіє більш широкої субстратної специфічністю, ніж трипсин. Він каталізує гідроліз не тільки пептидів, але і ефірів, амідів і інших ацілпроізводних, хоча найбільшу активність він проявляє по відношенню до пептидним зв'язкам, в утворенні яких беруть участь карбоксильні групи ароматичних амінокислот - фенілаланіну, тирозину і триптофану.

У підшлунковій залозі синтезується ще одна ендопептідаза - еластаза. Назва фермент отримав від субстрату еластину, який він гідролізує. Еластин багатий гліцином і аланином, міститься в сполучній тканині. Еластаза володіє широким спектром дії, гидролизуя субстрати, які не розщеплюються трипсином і химотрипсином.

Активація протеїназ в кишечнику

Мал. 24.3. Активація протеїназ в кишечнику

У перетравленні нативних білків і продуктів їх гідролізу в тонкому кишечнику активну участь беруть екзопептідази. Карбоксипептидази синтезуються в неактивному стані в підшлунковій залозі і активуються трипсином в кишечнику. Карбоксилу і пептідаза А гидролизует пептидні зв'язку С-кінцевих амінокислот, утворені переважно ароматичними амінокислотами (фенілаланін, тирозин, триптофан), а карбоксіпеп- тідаза В - зв'язку, в утворенні яких беруть участь С-кінцеві лізин і аргінін.

Амінопсптідази виробляються в клітинах слизової оболонки кишечника (ентсроцітах) відразу в активній формі. З кишкового соку виділені два типи аминопептидаз, що розрізняються за субстратної специфічності - Ала- нінамінопептідаза і лейцінамінопептідаза, перша з яких гидролизует пептидний зв'язок, утворену W-кінцевим аланином, а друга здатна гідролізувати практично будь-яку пептидний зв'язок, утворену УУ-кінці-виття амінокислотою.

Процес перетравлення пептидів, їх розщеплення до вільних амінокислот в тонкому кишечнику завершують три- і діпептідази.

При надмірному споживанні тваринних жирів і ряді патологій в нижніх відділах кишечника можливий розвиток гнильних і бродильних процесів. При дії мікрофлори кишечника відбуваються перетворення амінокислот, що отримали назву гниття білків в кишечнику. Так, в процесі глибокого розпаду сірковмісних амінокислот (цистину, цистеїну і метіоніну) в кишечнику утворюються сірководень H2S і меркаптан CH3SH. Діамінокіслоти, зокрема орнітин і лізин, піддаються процесу ДС карбоксилирования з утворенням диаминов, іноді званих трупними отрутами, оскільки вони утворюються також при гнильному розкладанні трупів. З орнитина утворюється путресцин, а з лізину - кадаверин:

Слід зазначити, що порівняно недавно в тварин тканинах був відкритий фермент, що каталізує декарбоксилювання орнитина. Путресцин (продукт цієї реакції) поряд з 5-аденозил гомоцистеїну (продуктом декар- боксілірованія 5-аденізілметіоніна) бере участь в синтезі біологічно важливих поліамінів - сперміну і спермидина:

Поліаміни, в тому числі і диамин іутресцін, містяться практично у всіх тканинах і входять в основному до складу ядерного хроматину. Відомо їх участь в регуляції клітинного ділення, проте молекулярні механізми їх дії залишаються не до кінця з'ясованими.

З фенілаланіну, тирозину і триптофану при бактеріальному декарбок- сілірованіі утворюються відповідні біогенні аміни: фенілетіл- амін, / 7-гідроксіфенілетіламін (або тирамін) і індолілетіламін (тріпт- амін); при поступовому руйнуванні бічних ланцюгів циклічних амінокислот, зокрема тирозину і триптофану, утворюються отруйні продукти обміну: відповідно крезол і фенол, скатол і індол:

Індол і скатол знешкоджуються в печінці, попередньо окислюючись відповідно в індоксіл і скатоксіл, виводяться з організму у вигляді парних з'єднань, вступаючи в реакцію кон'югації з З-фосфоаденозін-5-фосфо сульфатом (ФАФС) або урідіндіфосфатглюкуроновой кислотою (УДФГК).

Як приклад наведена реакція детоксикації індолу, яка закінчується утворенням тваринного індікана, виведеного з сечею:

  1. Післяопераційні ускладнення у пацієнтів з тиреоїдною та паратиреоїдної патологією - факультетська хірургія
    частота і тяжкість післяопераційних ускладнень в основному залежать не від обсягу операцій на ЩЗ або ОЩЖ, а від досвіду хірурга і технології втручання. Найбільш важкі і небезпечні ускладнення після операцій на ЩЗ - це кровотеча в ложі ЩЗ, чревате зупинкою серцевої діяльності і дихання, двосторонній
  2. Підшлункова залоза. Внутрішня секреція - ендокринна і центральна нервова системи, вища нервова діяльність, аналізатори, етологія
    Підшлункова залоза здійснює зовнішню (екзокринну) і внутрішню (ендокринну) секрецію. Клітини, зібрані в складі ацинусів і проток, секретують травні ферменти і виділяють їх в просвіт кишки. Однак в паренхімі органу розташовується особлива тканина, морфологічно оформлена у вигляді острівців
  3. Підшлункова залоза - фізіологія людини і тварин
    Підшлункова залоза розташована в черевній порожнині між шлунком і тонким кишечником. Підшлункова залоза одночасно є залозою внутрішньої і зовнішньої секреції, т. Е. Вона - змішана. Зовнішня секреція цієї залози полягає у виробленні ряду ферментів, необхідних для перетравлювання їжі. Гормони
  4. Підготовка до навчання - вікова анатомія і фізіологія
    Існує уявлення про те, що навчання дитини в системі освіти повністю залежить від особливостей його раннього розвитку і поведінки. Це уявлення лягло в основу поділу учнів на сильних і слабких, на здатних і не дуже. Насправді питання полягає в тому, як підготувати дитину до систематичного процесу
  5. Перша і друга сигнальні системи, вчення Павлова про першу і другу сигнальні системи - фізіологія вищої нервової діяльності та сенсорних систем
    В результаті вивчення даного розділу студент повинен: знати уявлення Павлова про першу і другу сигнальні системи, відмінність між другою сигнальною системою і мовними процесами; роль П. Брока і К. Верніке у відкритті центрів мови в головному мозку; функції мови; вміти вказувати локалізацію
  6. Період дорослості, специфіка функціонування організму в період дорослості - вікова фізіологія і психофізіологія
    В результаті вивчення даного розділу студент повинен: знати специфіку функціонування організму в період дорослості; особливості прояву когнітивних здібностей людини в період дорослості; характеристику психофізіологічної, психологічної та соціальної зрілості людини; сутність поняття вікового
  7. Периферичний відділ шкірного механо- і термочутливості - фізіологія вищої нервової діяльності та сенсорних систем
    За функції всі механорецептори шкіри (табл. 17.1) діляться на датчики тиску стимулу, датчики швидкості його впливу і датчики прискорення. Більшість рецепторів є інкапсульовані механорецептори, але присутні також і вільні нервові закінчення (не включені у капсулу). Ці рецептори вважаються граничними
  8. Перетворення (трансдукція) стимулу в рецепторній клітці - фізіологія вищої нервової діяльності та сенсорних систем
    Будь-яка інформація, яка надходить в організм і передається по нервових волокнах, спочатку потрапляє на рецептори. Рецептори - спеціальні чутливі утворення, що сприймають і перетворюють подразнення із зовнішнього середовища або внутрішнього середовища організму в електричну енергію нервових
© 2014-2021  ibib.ltd.ua