АМІНОКИСЛОТИ. ПЕПТИДИ. БІЛКИ

Білки є структурними і силовими елементами, функціонують в якості каталізаторів (ферментів), а також «реалізаторів» дії генів. Середня масова частка білків в організмі людини становить 15% або 10,7 кг (див. Рис. 8.1). Це головним чином різні м'язи.

Білки належать до класу високомолекулярних сполук - полімерів (див. Гл. 2). Фізичні та хімічні властивості полімерів визначаються властивостями мономерів, з яких складається полімерна ланцюг. Тому перед розглядом білків необхідно вивчити властивості амінокислот - мономерів, з яких складаються полімерні ланцюги білків.

Амінокислоти

Перша амінокислота - гліцин - виділена А. Браконно в 1820 р з продуктів кислотного гідролізу білка. Однак повністю амінокислотний склад білків був визначений лише 100 років потому, до 30-их рр. XX ст.

Встановлено, що при гідролізі чистих білків, які містять домішок, звільняються 20 різних а-амінокислот (табл. 8.8). Всі інші відкриті в тканинах тварин, рослин і мікроорга анізм амінокислоти (більше 300) існують в природі у вільному стані або у вигляді коротких пептидів або комплексів з іншими органічними речовинами.

Амінокислоти являють собою гомологічний ряд (див. Гл. 2) сполук загальної формули

де R - радикал, що визначає індивідуальність амінокислоти.

Амінокислоти є амінокарбонових кислотами - похідними карбонових кислот, у яких один водневий атом при вуглеці заміщений на аміногрупу (-NH2). Прикладом може служити аланин СЬЬ -CH (NH2)^-COOH.

Свою назву амінокислоти отримали по двом функціональним групам, що входять до складу молекули: аминной -NH2 і кислотної - СООН. Слід підкреслити, що всі амінокислоти, що входять до складу природних білків, є а-амінокислотами, хоча аминогруппа в вільних амінокарбонових кислотах може перебувати в р-, у-, 6 і е-положеннях (див. Нижче).

Класифікація амінокислот заснована на хімічному будову радикалів R (R-груп). Розрізняють ароматичні і аліфатичні амінокислоти, а також амінокислоти, що містять сірку або гідроксильні групи. У сучасній класифікації амінокислот (табл. 8.9) враховують полярність радикалів R, т. Е. Здатність до взаємодії з водою при фізіологічних значеннях pH 7,0.

Розрізняють 5 класів амінокислот:

• 1) неполярні (гідрофобні);
• 2) полярні (гідрофільні);
• 3) ароматичні (здебільшого неполярні);
• 4) негативно заряджені;
• 5) позитивно заряджені.

У представленій класифікації амінокислот (табл. 8.9) наведено найменування, скорочені латинські і російські символи, значення ізоелектричної точки (pi).

Крім 20 основних амінокислот, в деяких білках виявлені оксіпро- лин, оксілізін, дийодтирозин, фосфосерин і фосфотреонин:

Перші дві амінокислоти містяться в білку сполучної тканини - коллагене. Дийодтирозин - основа гормонів щитовидної залози.

Таблиця 8.8

20 амінокислот - будівельних блоків білків

класи амінокислот

Таблиця 8.9

У м'язовому білку міозину виявлено N-метіллізін. До складу протромбіну (білок згортання крові) входить у-карбоксіглутаміновая кислота. Селеноцісте- ін, в якому ВІН-група серину замінена на селен Se, міститься в глутатіонпе- роксідазе:

Ряд амінокислот виконує важливі функції в обміні речовин, хоча і не входить до складу білків. До них відносяться орнітин, цитрулін, гомосерін, гомоцистеїн, цістеінсульфіновая кислота, диоксифенилаланин.

Кислотно-основні властивості амінокислот визначають багато физикохимичні і біологічні властивості білків. На цих властивостях засновані методи виділення та ідентифікації амінокислот.

Амінокислоти добре розчинні у воді. Всі амінокислоти при фізіологічних значеннях pH переходять в форму біполярного іона - цвіттеріонов NH₃CH (CH₃) COO:

У водних розчинах амінокислоти, будучи амфоліти, можуть диссоциировать як кислота (донор протона) або як підставу (акцептор протона). Наприклад, аланін:

Мал. 8.6. Крива титрування водного розчину аланіну лугом

Якщо радикали амінокислот нейтральні, то вони обливають незначне впливу на дисоціацію карбокси- і аминогрупп. Тому константи дисоціації До і кг практично однакові для різних амінокислот. Внаслідок цього криві титрування нейтральних амінокислот подібні.

Як приклад на рис. 8.6 приведена крива титрування аланина.

Якщо до водного розчину аланіну (наприклад, 0,1 М) поступово додавати луг (0.1 М розчин NaOH), отримують криву титрування, типову для всіх нейтральних амінокислот (рис. 8.6).

значення рК для карбоксильної групи і РКГ для аміногрупи (вони дорівнюють значенням pH розчину, при яких ці групи наполовину диссоційовані) істотно розрізняються: рК = 2,34, рК-> - 9,69. При низьких значеннях pH <рК майже всі молекули аланіну повністю протоновану і несуть позитивний заряд.

З кривої титрування видно, що точка переходу між гілками кривої знаходиться в області pH 6,02. При цьому сумарний (або середній) електричний заряд молекули аланіну дорівнює нулю. Таке значення pH називають ізоелектричної точкою і позначають pi. У цій точці молекули амінокислот не переміщаються в електричному полі ні до анода, ні до катода (Ізоелектрична стан).

Ізоелектрична точка амінокислот, що не містять додаткових Nfy- або СООН-груп. дорівнює среднеарифметичному значенням рК

Для аланина pi = (2,34 + 9,69) / 2 = 6,02.

Важливою властивістю амінокислот є їх оптична активність.

У водних розчинах амінокислот спостерігається обертання площини поляризації світла (виняток становить гліцин). Ця властивість пов'язана з наявністю асиметричного атома вуглецю (т. Е. Атома, всі чотири валентні зв'язки якого зайняті різними заступниками) в a-положенні молекули.

Стереоізомерія амінокислот визначається виходячи з абсолютної конфігурації чотирьох заміщають груп, розташованих навколо асиметричного атома вуглецю в вершинах моделі тетраедра. Стереоізомерами амінокислот прийнято співвідносити з гліцериновим альдегідом, також містить асиметричний атом вуглецю.

Нижче представлені L- і D-стереоізомери гліцеринового альдегіду. Поруч показані просторові конфігурації L- і D-аланіну:

Вага амінокислоти, які утворюються при гідролізі природних білків в умовах, що виключають рацемізації, належать до L-ряду. Таким чином, природні амінокислоти мають просторове розташування, аналогічне конфігурації L-гліцеринового альдегіду.

Символи L і D в назві означають приналежність даної амінокислоти по стереохимичної конфігурації до L- або D-ряду, знак «+» або «-» вказує на напрямок обертання площини поляризації світлового променя.

Для якісного і кількісного визначення амінокислот в біооб'єктах застосовується реакція з нингидрином. На I стадії реакції утворюється відновлений нингидрин:

На II стадії аміак NH₃ реагує з окисленої і відновленої формою нингидрина. При цьому утворюється продукт синьо-фіолетового кольору:

Кількість цього продукту і відповідно амінокислоти визначають спектрофотометричним методом на довжині хвилі 570 нм.

Нінгідринова реакція завдяки своїй високій чутливості використовується в сучасних автоматичних аналізаторах амінокислот.

1. Біохімічні основи імунітету, загальна характеристика - біохімія частина 2.
   Організм людини і тварин містить багато захисних систем і механізмів проти чужорідних речовин і перш за все інфекційних агентів. Мікроби в масі своїй не можуть проникнути в організм завдяки захисній дії шкіри, високій кислотності шлункового соку і ін. Ті чужорідні клітини, які змогли подолати
2. Біохімічні функції., практичне застосування - біохімія
   Адрснокор- тікотропін впливає на клітини надниркових залоз по мембрано-опосередкованого механізму, викликаючи стимуляцію синтезу і секреції кортикостероїдів. Активація аденілатного системи і утворення вторинного посередника цАМФ призводять до утворення активних протеинкиназ і фосфорилированию
3. Білковий (азотистий) обмін - кровообіг, дихання, видільні процеси, розмноження, лактація, обмін речовин
   Білками (протеїнами) називають високомолекулярні сполуки, побудовані з амінокислот, які забезпечують структурну організацію і життєдіяльність організму. Вони складають основу всіх тканинних елементів організму, їх біосинтез визначає ріст і розвиток. Постійне оновлення білків - необхідна умова
4. Біла речовина спинного мозку - нервова система: анатомія, фізіологія, Нейрофармакологія
   Біла речовина СМ здійснює передачу нервових імпульсів, т. Е. Забезпечує провідникову функцію. воно містить три групи провідних шляхів : Висхідні, низхідні і власні шляхи СМ (рис. 4.13). висхідні шляху СМ передають больову, шкірну, м'язову, вісцеральний інформацію в ГМ від тулуба і кінцівок
5. Базальні ядра - анатомія центральної нервової системи
   Базальні ядра включають хвостате ядро, сочевицеподібне ядро, огорожу, мигдалеподібне тіло і прилегле ядро. Найбільшим з цих ядер є хвостате ядро ( п. caudatus). Воно витягнуте в ростри-каудальному напрямку (спереду назад) і має С-подібну форму (рис. 9.1). Мал. 9.1. Базальні ядра: пунктиром
6. Авітаміноз, практичне застосування - біохімія
   Прямим наслідком недостатності вітаміну В, є дефіцит його коферментних форм. Це призводить до блокування реакцій дскарбоксілі- вання і нагромадження надлишкових кількостей піровиноградної кислоти, що може призвести до нейротоксикоз. Досить імовірно, що в умовах дефіциту тіаміну, а значить,
7. Антиноцицептивна система організму - фізіологія вищої нервової діяльності та сенсорних систем
   Активація ноцицептивної системи в нормі викликає і підвищення активності антіноціцептівних механізмів. Антиноцицептивная система - система нейронів і медіаторних систем стовбура мозку, призначена для пригнічення болю і має шляху до ноцицептивних структур спинного мозку. До антиноцицептивної
8. Аналізатори - цитологія, гістологія і ембріологія
   Аналізатори - чутливі відділи рефлекторних дуг, що забезпечують зв'язок центральної нервової системи з навколишнім середовищем. В аналізаторі розрізняють три частини: периферичну, або рецептори, що сприймають подразнення; проміжну - провідні шляхи і підкіркові освіти (передають імпульси);