Головна
Cоціологія || Гуманітарні науки || Мистецтво та мистецтвознавство || Історія || Медицина || Науки про Землю || Політологія || Право || Психологія || Навчальний процес || Філософія || Езотерика || Екологія || Економіка || Мови та мовознавство
ГоловнаМедицина → Нервова система: анатомія, фізіологія, Нейрофармакология
««   ЗМІСТ   »»

БІЛКИ

Білки (протеїни) (від грец. То лреото - головний, перший) представляють собою високомолекулярні органічні полімерні речовини, побудовані з хімічно подібних мономерів, званих амінокислотами. Клітини містять від 10 до 20% білків, хоча в деяких клітинах їх набагато більше - 50-80%. Молекула будь-амінокислоти може бути представлена наступним чином:

До складу білків зазвичай входить близько 20 амінокислот, хоча зустрічаються і дуже рідкісні амінокислоти (6-7 видів). Серед амінокислот виділяють замінні, які синтезуються в самому організмі, і незамінні, одержувані з їжею.

Білки діляться на протеїни, які складаються виключно з амінокислот, і протеїди, містять небілкової частина (наприклад, гемоглобін, який складається з білка глобіну і небілкової частини - гема).

У будь-яких білках полімерна ланцюжок з амінокислот утворюється за рахунок формування зв'язків між аміногрупою однієї амінокислоти і карбоксильної групою іншої амінокислоти. Такий зв'язок називається пептидного.

Освіта пептидного зв'язку. Rj і R2 - частини молекул, що розрізняються у різних амінокислот.

Білки характеризуються багатоструктурний організацією, при якій кожна наступна структура ускладнює попередню. первинна структура являє собою ланцюжок з амінокислотних залишків, сполучених пептидними зв'язками. вторинна структура - це спіраль (альфа- спіраль), утворена амінокислотної ланцюжком. Спіраль утримується за допомогою водневих зв'язків, які виникають між NH- і С = 0 - групами зближених один до одного амінокислотних залишків. третинна структура білка є зазвичай згорнуту в кулю (глобулу) альфа-спіраль. Глобула підтримує форму за рахунок іонних, водневих і ковалентних дисульфідних зв'язків, а також гідрофобних взаємодій амінокислотних залишків.

четвертичная структура білка утворюється за рахунок взаємодії декількох глобул (так, гемоглобін складається з чотирьох таких субодиниць) (рис. 1.2).

Втрата молекулою білка своєї структури при значному підвищенні температури, зневодненні, опроміненні називається денатурацією (рис. 1.3).

Структура молекули білка

Мал. 1.2. Структура молекули білка:

а - первинна; б - вторинна; в - третинна; г - четвертичная

Оборотна денатурація білка

Мал. 1.3. Оборотна денатурація білка:

а - молекула білка до денатурації; б - денатурований білок; в - відновлена вихідна структура білка

Функції білків. У клітинах і в цілому організмі білки виконують велику кількість найважливіших функцій.

структурна (будівельна) функція білків полягає в тому, що вони є важливими елементами клітинних мембран, НЕМЕМБРАННИХ органоїдів клітини і міжклітинної речовини. Так, колаген є важливим складовим компонентом сполучної тканини, кератин - компонент волосся і нігтів, еластин - еластичний компонент зв'язок і стінок кровоносних судин. На сьогоднішній день виявлено цілий ряд так званих нейроснеціфічних білків, що зустрічаються головним чином в клітинах НС і виконують в ній різні функції. Пошкодження цих білків тягне за собою важкі розлади роботи мозку і периферичної НС.

ферментативна (каталітична) функція білків полягає в тому, що особливі білкові молекули, звані ферментами, здатні прискорювати перебіг біохімічних реакцій в клітці в сотні мільйонів разів.

Молекули одних ферментів складаються тільки з білків, інші включають, крім білка, небілкових з'єднання, або кофермент. Як коферментів виступають різні з'єднання, як правило, вітаміни і неорганічні речовини - іони різних металів (рис. 1.4).

Схема реакції за участю ферменту

Мал. 1.4. Схема реакції за участю ферменту

Транспортна функція білків полягає в тому, що особливі білки здатні специфічно зв'язувати ті чи інші речовини і переносити їх по кровоносних судинах. Так, гемоглобін переносить кисень з легень до клітин інших тканин. Транспортні білки існують для багатьох гормонів.

Захисна функція білків полягає в запобіганні організму від вторгнення бактерій, вірусів, найпростіших, а також впливу отруйних речовин. Так, антитіла, що виробляються лімфоцитами, блокують чужорідні білки; інтерферони забезпечують противірусний захист. Крім того, особлива білкова система крові оберігає організм від кро- вопотері, утворюючи тромб в ушкодженому посудині.

Регуляторна функція властива білкам-гормонів, які контролюють хід більшості фізіологічних процесів в організмі. Наприклад, інсулін регулює вміст глюкози в крові.

Рухова функція білків пов'язана з їх участю в механізмах руху окремих клітинних органел, окремих клітин, частин організму або організму в цілому. Найбільш важливими для забезпечення руху є білки актин і міозин, які забезпечують скорочення м'язових клітин, необхідні для транспорту різних речовин по відростках нейронів, входять до складу цитоскелету, беруть участь в організації амебоидних рухів і ін.

Сигнальна функція білків полягає в тому, що сприйняття сигналів із зовнішнього середовища і змін у внутрішньому середовищі організму здійснюється через спеціалізовані освіти - рецептори. Існують зорові, механічні, смакові, нюхові та інші рецептори, в основі роботи яких лежать рецепторні білки, здатні у відповідь на специфічні впливу певної сили формувати сигнали, що досягають мозку. Таким чином, механічний рецептор у відповідь на дотик забезпечує виникнення тактильних відчуттів, зоровий рецептор у відповідь на кванти світла - зорові відчуття і т. Д.

енергетична функція не відноситься до основних функцій білків, хоча розпад 1 г білка призводить до виділенню 17,6 кДж енергії. Білки відіграють таку важливу роль в організмі, що витрачати їх таким чином не вигідно. Тим більше що в процесі окислення аміногрупи амінокислот утворюються дуже отруйні азотовмісні сполуки, які необхідно безперервно знешкоджувати. Тому «непотрібні» білки розпадаються до окремих амінокислот, а ці амінокислоти повторно використовуються для синтезу нових білків, необхідних організму.

Роль білка в житті клітини величезна. Різниця і схожість організмів визначаються в кінцевому рахунку присутніми в них білками. Чим ближче організми один до одного в систематичному положенні, тим більше подібні за амінокислотним складом їх білки.

  1. Біосинтез нуклеотидів - біохімія частина 2.
    Майже всі організми здатні синтезувати піримідинові і пуринові нуклеотиди dc novo з простих сполук. Першим продуктом нуклеотидной природи пуринового шляху є і11озі11-5-монофосфат (ІМФ), що перетворюється потім в усі інші пуринові нуклеотиди. Структурним попередником всіх піримідинових нуклеотидів
  2. Біосинтез ліпідів, біосинтез жирних кислот - біохімія частина 2.
    Синтез жирів в організмі відбувається головним чином з вуглеводів, що надходять в надмірній кількості і не використовуваних для синтезу глікогену. Крім цього, в синтезі ліпідів беруть участь також і деякі амінокислоти. У порівнянні з глікогеном жири більш компактну форму зберігання енергії,
  3. Біосинтез гема - біохімія частина 2.
    В даний час з'ясовано основні реакції освіти тетрапір- ролів, що є безпосередніми попередниками гема і хлорофілу. За допомогою мічених атомів було показано, що в синтезі гема в безклітинних екстрактах еритроцитів птахів беруть участь два вихідних реагенту: амінокислота гліцин і сукцинил-КоА
  4. Біосинтез - біохімія
    Попередником вітаміну А є ізопснтілпірофосфат, з якого і утворюється молекула каротиноида. Синтез ізопентіл пірофосфату відбувається через синтез мсвалоновой кислоти, яка утворюється в результаті приєднання один до одного трьох молекул ацетил КоА. Мевалонова кислота за допомогою АТФ перетворюється
  5. Біологічні мембрани, загальна характеристика, біологічні функції мембран - біохімія
    Мембранології як самостійна наука, що вивчає будову, властивості, механізми функціонування біологічних мембран, сформувалася порівняно недавно (1950-1970 рр.). Однак сам термін «мембрана» використовується ось уже майже 150 років для позначення клітинної кордону, що служить, з одного боку,
  6. Біологічне окислення. Основи біоенергетики, загальна характеристика - біохімія
    Одна з особливостей живих організмів полягає в тому, що всі вони являють собою відкриті системи, які здатні витягувати, перетворювати і використовувати енергію навколишнього середовища або в формі органічних поживних речовин (хемотрофи), або у формі енергії сонячного випромінювання (фототрофи)
  7. Біохімічні особливості нервової тканини, гомеостаз і метаболізм - нейрофізіологія
    В результаті вивчення даного розділу студент повинен: знати роль амінокислот, білків, жирів для нервової тканини; будова біологічної мембрани; особливості нервової тканини в порівнянні з іншими тканинами організму; організацію генетичного коду людини; вміти схематично зобразити процес біосинтезу
  8. Білковий (азотистий) обмін - кровообіг, дихання, видільні процеси, розмноження, лактація, обмін речовин
    Білками (протеїнами) називають високомолекулярні сполуки, побудовані з амінокислот, які забезпечують структурну організацію і життєдіяльність організму. Вони складають основу всіх тканинних елементів організму, їх біосинтез визначає ріст і розвиток. Постійне оновлення білків - необхідна умова
© 2014-2021  ibib.ltd.ua