ВИДИ БІЛКІВ

Білки поділяють на фібрилярні (міозин, колаген, кератин, фиброин шовку) і глобулярні (гемоглобін, ферменти, глобуліни крові).

Глобулярні (сферообразних) білки беруть участь в каталізі, транспорті, регуляції.

Фібрилярні (ниткоподібні) білки - структурні і силові. Вони складають основу нерозчинних у воді і міцних тканин, таких, як роги, копита, шерсть, волосся, шкіра, сухожилля.

Волосся - довгі міцні волокна, основою яких є білок а-кератин. Основа сухожиль інший білок - колаген. Еластичність і пружність стінок артерій або легеневих альвеол надає еластин.

Колаген утворюється поза клітинами з секретується ними білка - проколагену, який перетворюється в колаген в результаті взаємодії відповідних ферментів. Молекула колагену має вигляд потрійний суперспирали, утвореної трьома скрученими полипептидами. Приблизно третина амінокислотних залишків в коллагене представлена пролином, а кожен третій залишок - гліцином.

Гідроксилювання пролина вимагає в якості кофактора аскорбінову кислоту (вітамін С), яка потрібна для підтримки в відновленому стані іона Fe² в активному центрі ферменту пролив-гідроксилази. При нестачі вітаміну С порушується утворення сполучних тканин, і це викликає цингу.

Три спірально навиті один на одного молекули колагену ковалентно пов'язані між собою, утворюючи міцну структуру. Додаткова стабілізація структури здійснюється водневими зв'язками гідроксильних залишків лізину і проліну.

Молекули колагену є ланцюг приблизно з 1000 амінокислот. Вони збираються в колагенові фібрили, стикуясь «голова до хвоста».

Порожнечі в цій структурі при необхідності можуть служити місцем початкового відкладення кристалів гідроксиапатиту Са5 (0Н) (Р0₄) З, що грає важливу роль в мінералізації кісток.

У сухожиллях колаген піддається ферментативної модифікації: в кінцевих частинах колагенових ланцюгів ковалентно зшиваються залишки лізину. Сухожилля є пучки паралельно орієнтованих фібрил. На відміну від сухожиль, колагенові фібрили шкіри утворюють подобу невпорядкованою сітки.

Еластин за своєю будовою відрізняється від колагену і а-кератину. Він містить звичайні а-спіралі. Еластин утворює мережу, висока еластичність якої обумовлена нековалентним зв'язуванням бічних ланцюгів лізину: чотирьох зближених лізі- нових залишків. В результаті в один вузол об'єднуються чотири пептидні ланцюга:

Більшість білкових молекул в організмі має Глобулярна будова. Пептидная ланцюг в глобулярних білках в природному стані згорнута в компактну структуру - глобулу, на відміну від фібрилярних білків, де довгі ланцюги витягнуті уздовж однієї осі.

Глобули стійкі у водних системах внаслідок того, що полярні групи основний і бічних ланцюгів зосереджені на поверхні в контакті з водою, а неполярні звернені в глиб молекули і захищені від цього контакту.

Термодинамічна стабільність згорнутої в глобулу молекули білка в водному середовищі невелика. Основною рушійною силою згортання ланцюга є ентропійний гідрофобний ефект, внаслідок якого неполярні групи прагнуть вийти з водного оточення і опинитися всередині глобули. Існує і зворотний ентропійний ефект, що перешкоджає згортанню. Він обумовлений тим, що у згорнутої молекули білка число дозволених конформаций основний і бічних ланцюгів менше, ніж у розгорнутій.

Гемоглобін нь - білок, який переносить кисень від легенів до тканин і здійснює транспорт вуглекислого газу від тканин назад до легенів. Нь локалізована в червоних кров'яних клітинах - еритроцитах.

Молекула нь складається з 4 підлогу і пептидних ланцюгів (з 2 ідентичних а- і 2 ідентичних p-ланцюгів), кожна з яких містить гемовую групу.

Функціональна взаємозв'язок 4 ланцюгів така, що приєднання О2 до одного з атомів заліза підвищує спорідненість до кисню у трьох інших залишків.

Поряд з нормальним гемоглобіном в організмі людини зустрічаються аномальні HbS, HbG, НЬС, НЬН. Спільність всіх гемоглобинов в способі укладання поліпептидних ланцюгів навколо великого плоского железосодержащего кільця гема, ідентичного для всіх.

Міоглобін - м'язовий білок, який переносить кисень в м'язових клітинах. Він складається з одного поліпептидного ланцюга, містить тільки а-спіралі, з'єднані петлями, і має один гем. Амінокислотна послідовність міоглобіну відрізняється від послідовностей як а-, так і (3-ланцюгів гемоглобіну. Однак

Мал. 8.11. молекула оксигемоглобина

третинна структура а- і (3-ланцюгів гемоглобіну і ланцюги міоглобіну ідентична.

Гем складається з атомів вуглецю, азоту і водню, що утворюють плоске кільце, зване порфіринів. У центрі кільця знаходиться атом Fe, пов'язаний з атомами кільця 4 координаційними зв'язками (з 6 можливих). До гему примикають 2 залишку гістидину (His). Імідазольна група гістидину пов'язана координаційної зв'язком з атомом Fe через 5-ю координаційну зв'язок. За 6-й зв'язку приєднується молекула кисню 0 = 0 (рис. 8.11).

1. Вікові особливості шкірних покривів, питання і завдання для самоконтролю - вікова анатомія і фізіологія. Т.2 опорно-рухова і вісцеральні системи
   Незважаючи на значно менші розміри дітей першого року життя в порівнянні з дорослими, площа поверхні тіла в перерахунку на 1 кг ваги у них значно більше. У новонародженого вона становить близько 700 см 2 / Кг, в рік - 530-550 см 2 / Кг (у дорослої людини - 220 см 2 / Кг). Інтенсивну втрату
2. Вікові особливості розвитку кістково-м'язової системи, розвиток скелета., розвиток черепа - вікова фізіологія і психофізіологія
   Формування скелета починається в середині 2-го місяця ембріогенезу. У ембріона скелет складається з хрящової тканини. Процес окостеніння всіх зон росту, т. Е. Заміни хрящової тканини на кісткову, триває до 20-25 років постнатальної життя. У дітей в кістковій тканині вміст мінеральних речовин
3. Вікові особливості обміну речовин, обмін білків - вікова анатомія і фізіологія. Т.2 опорно-рухова і вісцеральні системи
   Велика частина надійшли з їжею білків використовується в пластичному обміні для побудови та оновлення біологічних структур (ферментів, структур клітин і тканин, білків плазми крові і т. Д.) І тільки 11-13% енергії, споживаної організмом, утворюється за рахунок розщеплення білків. Білки, що
4. Вікові особливості функції нирок - вікова анатомія і фізіологія. Т.2 опорно-рухова і вісцеральні системи
   Організм дорослих на 60% складається з води, яка міститься в клітинах, міжклітинної рідини і плазмі крові. У новонароджених загальний вміст води відносно велике (табл. 16.2): велика її частина міститься в міжклітинному просторі і є резервом, використовуваним при раптової її втрати. З віком
5. Використання фізіотерапевтичних методів в клінічній практиці, З.1 використання фізіотерапевтичних методів при захворюваннях серцево-судинної системи - сестринський догляд в фізіотерапевтичної практиці
   Захворювання серцево-судинної системи відносяться до числа найбільш поширених і частіше за інших призводять до інвалідності та смерті. Для багатьох з них характерно хронічний перебіг з поступово прогресуючим погіршенням стану хворого. Фізіотерапевтичні методи спрямовані на відновлення
6. Відростки нейронів - нервова система: анатомія, фізіологія, Нейрофармакологія
   Визначальне відмінність між аксонами і дендритами - функціональне, т. Е. Напрям проведення зсуву потенціалу на мембрані: по аксону ПД поширяться від соми, по дендритам - до сома. Крім функціональних, між аксонами і дендритами існують і певні анатомічні відмінності. На відміну від дендритів
7. Види навчання - фізіологія вищої нервової діяльності та сенсорних систем
   У живих організмів існують різні форми навчання (табл. 3.2). Вище були розглянуті такі види, як асоціативне навчання (т. Е. Вироблення класичних умовних рефлексів) і оперантное навчання (т. Е. Вироблення інструментальних умовних рефлексів). Однак здатність мозку до асоціативного
8. Види імунітету - вікова анатомія і фізіологія. Т.2 опорно-рухова і вісцеральні системи
   Розрізняють декілька видів імунітету. Природний пасивний штунітет утворюється, коли антитіла передаються від одного індивідуума до іншого природним шляхом. Прикладом імунітету цього типу служить імунітет новонародженого. Антитіла матері, проходячи через плаценту, потрапляють в організм плоду