| Головна |
| «« | ЗМІСТ | »» |
|---|
Ферменти локалізовані у всіх компартментах клітин. Ядерні ферменти каталізують синтез інформаційних макромолекул, а також процеси їх дозрівання, функціонування і розпаду. В мітохондріях діють ферменти енергетичного обміну, в апараті Гольджі - ферменти, що каталізують дозрівання білків, в лізосомах - гідролітичні ферменти. Значне число ферментів асоційоване з зовнішньої і внутрішніми мембранами. Так, ферменти, що захищають клітину від дії чужорідних хімічних речовин, локалізовані в ЕПР. Розподіл ферментів в клітинах визначають методом диференціального центрифугування гомогенату тканин. Локалізація деяких ферментів ідентифікована гистохимичними методами in situ. Для цього за допомогою мікротома отримують зрізи тканини і обробляють їх розчином субстрату. Ідентифікація продуктів ферментативної реакції полегшена, якщо останні пофарбовані.
Катализируемая хімічна реакція є тією ознакою, за яким можна відрізнити один фермент від іншого. Природно, що Міжнародна комісія з ферментам в 1961 році цей принцип поклала в основу класифікації ферментів, яка з незначними змінами і доповненнями використовується до теперішнього часу. Згідно з рекомендаціями комісії ферменти ділять на класи, підкласи і подподкласса, що характеризують реакції, здійснювані даними каталізаторами. Всі відомі ферменти поділяють на шість класів, що охоплюють вивчені в даний час ферментативні реакції (табл. 5.1). Був розроблений також
Таблиця 5.1. Реакції, що каталізуються різними класами ферментів
|
клас ферментів |
Тип реакції |
|
оксидоредуктази |
Окіслітсльно-восстановітсльнис реакції всіх типів |
|
Трансфсрази |
Перенесення окремих атомів або груп атомів від донора до акцептора |
|
Г ілролази |
Гідролітичні розщеплення хімічних зв'язків |
|
ліази |
Негідролітмчне растепленія подвійних зв'язків або утворення цих зв'язків |
|
Ізомсрази |
Взаємоперетворення різних ізомерів |
|
лігази |
Освіта зв'язків при взаємодії двох або більше сполук (з допомогою енергії АТФ) |
принцип нумерації ферментів, який увійшов в систему класифікації. Шифр кожного ферменту містить чотири числа і складається таким чином:
Оксидоредуктази. Вони представляють найбільший клас ферментів.
Назви їх складають за формою: «донор: акцептор - оксидоредуктаза». Вони відіграють основну роль в процесах біологічного окислення. Ко- ферменти НАД або ТРЕБА є акцепторами водню, ферменти, що каталізують перенесення водню, називаються дегідрогеназ, які переносять кисень до субстрату - оксигенази. Пероксидазами називають ферменти, які використовують в якості акцептора водню Н202. Оксидоредуктази поділяють на підкласи за критерієм окислення тих чи інших угруповань, зокрема від природи донорів водню. Розглянемо деякі підкласи цих ферментів.
Подкшсс 1.1. У нього входять ферменти, що діють на СН-ОН-групу донорів (малатдегідрогеназа, алкогольдегидрогеназа і ін.).
Підклас 1.2. У нього входять ферменти, що окислюють альдегідні або ке- тонні угруповання.
Подкшсс 1.6. Ферменти цього підкласу відрізняються тим, що донором водню для них є відновлені НАД або ТРЕБА.
Всього клас оксидоредуктаз містить 17 підкласів.
Трансферази. Ферменти цього класу здійснюють перенесення груп атомів. Їх назви включають в себе такі поняття, як: «донор: акцептор - транспортується група - трансфсраза». Ці ферменти розділені на підкласи, що каталізують перенесення вуглецевих залишків. Розглянемо кілька прикладів.
Підклас 2.1. Ферменти цього підкласу переносять одинвуглецевого ме тільние, формільние, карбоксильні і інші залишки (метилтрансфераза, форміл трансфераза).
Подкшсс 2.2. Ферменти цього підкласу здійснюють перенесення альдегідних і кетонів двох або трьох вуглецевих залишків (транскетолаза, трансаль- долаза). Трансферази грають істотну роль в процесах взаємоперетворення багатьох речовин, а також в реакціях дезінтоксикації.
Клас трансфераз має всього 8 підкласів.
Гідролази. Ці ферменти каталізують розщеплення внутрішньомолекулярних зв'язків за допомогою молекул води. Їх назви складаються з двох частин: субстрат-гидрол аза.
Подкшсс 3.1. У нього включені ферменти, що володіють широкою специфічністю. Вони каталізують гідроліз ефірних зв'язків великої кількості ефірів. Зокрема, тіолестераза каталізує гідроліз тіоефірних зв'язків, які грають велику роль в обміні ацильних груп.
Підклас 3.2. У нього входять ферменти, що гідролізують як справжні гли- козіди, так і N- або 5-гликозидні з'єднання.
Всього клас гидролаз поділяють на 11 підкласів, які каталізують різні реакції гідролізу.
Ліази. До них відносяться ферменти, що розривають зв'язку С-С, С-N, С-О, С-S з утворенням подвійних зв'язків. Можлива і зворотна реакція, наприклад приєднання молекул води або аміаку за подвійним зв'язком.
Підклас 4.1. З ферментів цього підкласу найбільш відомі альдола- зи, що каталізують реакції альдольної конденсації, в основі яких лежить розщеплення або утворення зв'язків С-С.
Підклас 4.2. У нього входять такі С-О-ліази, як фумарат- і аконі- татгідратаза, що каталізують оборотне відщеплення молекули води від субстрату.
Всього в клас ЛіАЗ входить 7 підкласів ферментів, які беруть участь в процесах синтезу і розпаду проміжних продуктів обміну речовин.
Ізомерази. До них відносяться ферменти, що каталізують найрізноманітніші процеси ізомеризації. Систематичне назва їх враховує назва субстрату, а також тип ізомеризації.
Підклас 5.1. Ферменти цього підкласу - рацемази - каталізують перетворення, наприклад L-амінокислот в D-амінокислоти.
Підклас 5.2. представниками є цис-транс-ізомерази або епі Мераз. Ці ферменти викликають взаємні переходи цукрів, наприклад галактоза -? глюкоза.
Підклас 5.3. Ферменти цього підкласу - мутази - каталізують перенесення хімічних угруповань з однієї частини молекули на іншу.
Всього клас ізомераз містить 6 підкласів.
Лігази (синтетази). Вони каталізують процеси конденсації двох молекул за рахунок енергії АТФ. Назви їх включають обидва з'єднуються речовини і фермент лігази. Наприклад, аспартат: аміак-лігаза.
Підклас 6.1. Ферменти цього підкласу каталізують утворення зв'язків С-О. Цей тип зв'язків має місце, наприклад, при активації амінокислот, що передує процесу трансляції.
Підклас 6.2. Представниками цього підкласу є, зокрема, ферменти, що каталізують утворення С-S-зв'язків в процесі приєднання ацильних залишків до коензімуА.
Всього клас лигаз містить 5 підкласів, що включають ферменти анаболічних стадій обміну речовин.